Unveiling Novel Kunitz- and Waprin-Type Toxins in the Micrurus mipartitus Coral Snake Venom Gland: An In Silico Transcriptome Analysis

Abstract

Abstract. Kunitz-type peptide expression has been described in the venom of snakes of the Viperidae, Elapidae and Colubridae families. This work aimed to identify these peptides in the venom gland transcriptome of the coral snake Micrurus mipartitus. Transcriptomic analysis revealed a high diversity of venom-associated Kunitz serine protease inhibitor proteins (KSPIs). A total of eight copies of KSPIs were predicted and grouped into four distinctive types, including short KSPI, long KSPI, Kunitz–Waprin (Ku-WAP) proteins, and a multi-domain Kunitz-type protein. From these, one short KSPI showed high identity with Micrurus tener and Austrelaps superbus. The long KSPI group exhibited similarity within the Micrurus genus and showed homology with various elapid snakes and even with the colubrid Pantherophis guttatus. A third group suggested the presence of Kunitz domains in addition to a whey-acidic-protein-type four-disulfide core domain. Finally, the fourth group corresponded to a transcript copy with a putative 511 amino acid protein, formerly annotated as KSPI, which UniProt classified as SPINT1. In conclusion, this study showed the diversity of Kunitz-type proteins expressed in the venom gland transcriptome of M. mipartitus.

Resumen. Se ha descrito la expresión de péptidos de tipo Kunitz en el veneno de serpientes de las familias Viperidae, Elapidae y Colubridae. El objetivo de este trabajo era identificar estos péptidos en el transcriptoma de la glándula venenosa de la serpiente coral Micrurus mipartitus. El análisis transcriptómico reveló una gran diversidad de proteínas inhibidoras de la serina proteasa de Kunitz (KSPI) asociadas al veneno. Se predijo un total de ocho copias de KSPIs y se agruparon en cuatro tipos distintivos, incluyendo KSPI corta, KSPI larga, proteínas Kunitz-Waprin (Ku-WAP) y una proteína multidominio de tipo Kunitz. De ellas, una KSPI corta mostró una alta identidad con Micrurus tener y Austrelaps superbus. El grupo de KSPI largas presentaba similitud dentro del género Micrurus y mostraba homología con varias serpientes elápidas e incluso con el colúbrido Pantherophis guttatus. Un tercer grupo sugería la presencia de dominios de Kunitz además de un dominio central de cuatro disulfuros de tipo proteína suero-ácido. Por último, el cuarto grupo correspondía a una copia de transcripción con una proteína putativa de 511 aminoácidos, anteriormente anotada como KSPI, que UniProt clasificó como SPINT1. En conclusión, este estudio mostró la diversidad de proteínas de tipo Kunitz expresadas en el transcriptoma de la glándula venenosa de M. mipartitus.