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    Detection of proteins antigenically related to Bothrops asper myotoxin in crotaline snake venoms

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    Articulo Científico (668.6Kb)
    Date
    1987-03-05
    Author
    Lomonte, Bruno
    Moreno, Edgardo
    Gutiérrez, José María
    Metadata
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    Abstract
    H. Loxtoxre, E, Moatnvo and J . M. GurtEsaez . Detation of proteins antigenically rdated to Bothrops riper myotoxin in crotaline snake venoms. Tadcon 25, 947 -953, 1987 . - The presence of componrnts antigenically related to Bothrop asps myotoxin was investigated by Western blotting and immunoeledrophoretic techniques . B. asps myotoxin is a non-glycosylated monomeric phospholipase A with a molecular weight by SDS-PAGE of 16,000 and isoeiectric point of pH 9.8 - 10 .0 . Results showed that proteins in the venoma of B. numntjjer, B. at7dntani, B. srhlegelü, B. picadoi, and A;kEsrrodon bllineatrrs were recognized by monospecific antibodies to B. riper myotoxin raised in rabbit and sheep . Western blotting indicated that cross-reacting proteins have a molecular weight of 16,000, with the extxpdon of that of B. pècadoi, which is of 24,000 mol. wt. However, immunadectrophoreais indicated that these componrnts are highly heterogeneous in charge, ranging from basic to adtüc proteins . The cross-reacting tomponent(s) present in newborn B. aspen venom has a different charge from that of the 'txluh-type' . Vrnoms from newborn sptximens :bowed an additional crow-reading band of 18,000 mol. wt. Mytxoxin is an abundant component in adult B. aspen venom. Myotoxin - antimyotoxin complexes had different dedrophoretic mobilities in rocket immunoeledrophoreais depending upon the species in which monoapecific immune sera were produced.
     
    H. Loxtoxre, E, Moatnvo y J . M. GurtEsaez . Detation of proteins antigenically rdated to Bothrops riper myotoxin in crotaline snake venoms. Tadcon 25, 947 -953, 1987 . - Se investigó la presencia de componentes antigénicamente relacionados con la miotoxina de Bothrop asps mediante técnicas de Western blot y de inmunoelectroforesis. La miotoxina de B. asps es una fosfolipasa A monomérica no glicosilada con un peso molecular por SDS-PAGE de 16.000 y un punto isoeléctrico de pH 9,8 - 10 .0 . Los resultados mostraron que las proteínas del venoma de B. numntjjer, B. at7dntani, B. srhlegelü, B. picadoi y A;kEsrrodon bllineatrrs fueron reconocidas por anticuerpos monoespecíficos contra la miotoxina de B. riper criados en conejo y oveja . El Western blotting indicó que las proteínas que reaccionan de forma cruzada tienen un peso molecular de 16.000, con el extxpdon de la de B. pècadoi, que es de 24.000 mol. wt. Sin embargo, la inmunadectroforesis indicó que estos componrnts son de carga muy heterogénea, desde proteínas básicas a adtüc . El(los) componente(s) de reacción cruzada presente(s) en el veneno de B. aspen recién nacido tiene(n) una carga diferente a la del "tipo txluh" . Los vrnomos de los esptmenes recien nacidos :arquean una banda adicional de lectura de cuervos de 18.000 mol. de peso. La mitxoxina es un componente abundante en el veneno de B. aspen adulto. Los complejos de miotoxina y antimixina presentan diferentes movilidades desproporcionadas en la inmunoelectroforesis de cohetes, dependiendo de la especie en la que se produzcan los sueros inmunes monoespecíficos.
     
    URI
    http://hdl.handle.net/11056/23130
    Collections
    • Artículos Científicos [350]

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