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dc.contributor.authorSantamaría, Carlos
dc.contributor.authorLarios, Silda
dc.contributor.authorQuirós, Steve
dc.contributor.authorPizarro Cerda, Javier
dc.contributor.authorGorvel, Jean Pierre
dc.contributor.authorLomonte, Bruno
dc.contributor.authorMoreno, Edgardo
dc.date.accessioned2022-04-08T21:10:42Z
dc.date.available2022-04-08T21:10:42Z
dc.date.issued2005-04
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11056/22881
dc.description.abstractThe activities of short synthetic, nonhemolytic peptides derived from the C-terminal region of myotoxin 11, a catalytically inactive phospholipase A(2) homologue present in the venom of the snake Bothrops asper, have been shown to reproduce the bactericidal activity of the parent protein. They combine cationic and hydrophobic-aromatic amino acids, thus functionally resembling the antimicrobial peptides of innate defenses. This study evaluated the antimicrobial and antiendotoxic properties of a 13-mer derivative peptide of the C-terminal sequence from positions 115 to 129 of myotoxin II, named pEM-2. This peptide (KKWRWWLKALAKK) showed bactericidal activity against both gram-positive and gram-negative bacteria. In comparison to previously described peptide variants derived from myotoxin II, the toxicity of pEM-2 toward eukaryotic cells in culture was significantly reduced, being similar to that of lactoferricin B but lower than that of polymyxin B. The all-D enantiomer of pEM-2 [pEM-2 (D)] retained the same bactericidal potency Of its L-enantiomeric counterpart, but it showed an enhanced ability to counteract the lethal activity of an intraperitoneal lipopolysaccharide challenge in mice, which correlated with a significant reduction of the serum tumor necrosis factor alpha levels triggered by this endotoxin. Lethality induced by intraperitoneall infection of mice with Eschelichia coli or Salmonella enterica serovar Typhimurium was reduced by the administration of pEM-2 (D). These results demonstrate that phospholipase A(2)-derived peptides may have the potential to counteract microbial infections and encourage further evaluations of their actions in vivo.es_ES
dc.description.abstractLas actividades de péptidos sintéticos cortos, no hemolíticos, derivados de la región C-terminal de la miotoxina II, un homólogo de la fosfolipasa A2 catalíticamente inactivo presente en el veneno de la serpiente Bothrops asper, han han demostrado que reproducen la actividad bactericida de la proteína madre. Combinan aminoácidos catiónicos e hidrofóbicos-aromáticos, asemejándose así funcionalmente a los péptidos antimicrobianos de las defensas innatas. En este estudio evaluó las propiedades antimicrobianas y antiendotóxicas de un péptido derivado de 13 meros de la secuencia C-terminal C-terminal de las posiciones 115 a 129 de la miotoxina II, denominado pEM-2. Este péptido (KKWRWLKALAKK) mostró actividad bactericida contra bacterias tanto grampositivas como gramnegativas. En comparación con las variantes de péptidos péptido derivado de la miotoxina II, la toxicidad del pEM-2 para las células eucariotas en cultivo se redujo significativamente fue significativamente reducida, siendo similar a la de la lactoferricina B pero inferior a la de la polimixina B. El enantiómero todo-D de pEM-2 [pEM-2 (D)] conservó la misma potencia bactericida que su homólogo enantiomérico L pero mostró una mayor capacidad para contrarrestar la actividad letal de una provocación con lipopolisacárido intraperitoneal de lipopolisacárido intraperitoneal en ratones, lo que se correlaciona con una reducción significativa de los niveles séricos del factor de necrosis tumoral alfa desencadenados por esta endotoxina. La letalidad inducida por la infección intraperitoneal de ratones con Escherichia coli o Salmonella enterica serovar Typhimurium se redujo con la administración de pEM-2 (D). Estos resultados demuestran que los péptidos derivados de la fosfolipasa A2 pueden tener el potencial de contrarrestar las infecciones microbianas y y animan a seguir evaluando sus acciones in vivo.es_ES
dc.description.sponsorshipUniversidad Nacional, Costa Ricaes_ES
dc.language.isoenges_ES
dc.publisherAmerican Society for Microbiologyes_ES
dc.rightsAcceso abiertoes_ES
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.sourceANTIMICROBIAL AGENTS AND CHEMOTHERAPY vol.49 no.4 : 1340–1345, 2005es_ES
dc.subjectVENENOS DE SERPIENTESes_ES
dc.subjectSNAKE VENOMSes_ES
dc.subjectPEPTIDOSes_ES
dc.subjectBACTERICIDASes_ES
dc.subjectBACTERICIDESes_ES
dc.titleBactericidal and Antiendotoxic Properties of Short Cationic Peptides Derived from a Snake Venom Lys49 Phospholipase A2es_ES
dc.typehttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501es_ES
dc.description.procedenceEscuela de Medicina Veterinariaes_ES
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.1128/AAC.49.4.1340-1345.2005


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  • Artículos Científicos [552]
    Producción intelectual de las investigadoras e investigadores de la Escuela de Medicina Veterinaria

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